La regolazione spazio-temporale delle interazioni tra proteine è alla base dell’attivazione selettiva dei segnali intracellulari. Un esempio sono la segregazione dei recettori in specifici domini di membrana e la modulazione dinamica delle interazioni con altre proteine in funzione di stimoli extracellulari che attivano quei meccanismi necessari per una discriminazione rapida ed accurata dei segnali cellulari. Noi stiamo lavorando per sostituire i cosiddetti “interattomi”, (quei diagrammi statici delle interazioni tra proteine che schematizzano la trasmissione di segnali all’interno della cellula). Al loro posto, stiamo costruendo mappe dinamiche che descrivono a tempo reale la formazione, stechiometria, translocazione sub-cellulare e de-assemblaggio in vivo, di complessi multiproteici che governano l’adesione e migrazione cellulare, rivelando la regolazione molecolare e temporale delle cascate di segnale. In questi studi utilizziamo tecnologie innovative di immagine di fluorescenza e spettroscopia di fluorescenza a tempo risolto ed a singola molecola. La sensibilità e flessibilità di questi approcci ne permettono l’applicazione anche in vitro, ad una gran varietà di interazioni proteina-ligando, utili per la caratterizzazione di nuovi target terapeutici e lo sviluppo di farmaci meccanismo-specifici.